Die Aufgaben der Proteine in dem Organismus sind vielfältig. Einige Beispiele:

• Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben zu dem Beispiel Haarstruktur.
• Als Enzyme beschleunigen und ermöglichen sie chemische Reaktionen.
• Als Hormone steuern sie Vorgänge in dem Körper.
• In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
• Hämoglobin ist ein Transportprotein, das in dem Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist.

Der Aufbau der Proteine, das heißt die Reihenfolge der Aminosäuren, ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen wird diese Information benutzt, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden. Ist diese Synthese abgeschlossen, werden die meisten Proteine posttranslational noch modifiziert. Dies kann dadurch geschehen, dass Stücke der Proteinsequenz herausgeschnitten werden, das heißt durch limitierte Proteolyse, oder auch dadurch, dass die Seitengruppen spezieller Aminosäuren durch chemische Gruppen modifiziert werden. Eine sehr häufige Reaktion stellt die Anfügung einer Phosphatgruppe dar, die bei einer Vielzahl von Regulationsreaktionen eine wichtige Rolle spielt. Bislang sind in der Literatur mehr als 200 unterschiedliche chemische Gruppen bekannt, die an Proteine angefügt werden können, und so ihres Merkmalen modifizieren. Für die Wirkungsweise der Proteine ist aber auch ihr räumlicher Aufbau wichtig. Deswegen lässt sich die Struktur der Proteine auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:

• Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren, das heißt die Aminosäuresequenz, wie sie die in der DNA gespeicherte Information vorgibt, genannt.
• Die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins wird als Sekundärstruktur genannt. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: alpha-Helix, beta-Faltblatt, beta-turn und ungeordneten, so genannten random-coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.

Beurteilung: Zu unverständlich formuliert. ...ist der folgende Punkt der Aufzählung möglicherweise:

• Die schraubenförmigen oder zickzackähnlichen Ketten sind wiederum regelmäßig gewunden und genau räumlich angeordnet, wodurch sich die Tertiärstruktur, also die endgültige, räumliche Struktur eines einzelnen Proteinmoleküls, ergibt. Die physikalischen Kräfte, durch die diese räumliche Struktur stabilisiert wird, bilden sich vor allem zwischen den Seitenketten von nahe beieinander stehenden Aminosäurenseitenketten aus. Dazu gehören kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinresten, aber vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen, und zusätzlich hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen.
• Bei vielen Funktionen in dem Körper arbeiten mehrere Proteinmoleküle zusammen, die nicht chemisch miteinander verbunden sind, aber eng aneinandergelagert sind. Das Hämoglobin beispielsweise besteht aus vier Proteinmolekülen. Falls solch eine räumliche Anordnung mehrerer Moleküle zu einer übergeordneten funktionellen Einheit besteht, wird diese als Quartärstruktur genannt.

Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:

• die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (Beispiel: das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
• die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (Beispiel: die Keratine in den Haaren und Fingernägeln).

Durch chemische Substanzen (zum Beispiel Säuren, Salze) oder hohe oder tiefe Temperaturen können sich Sekundär- und Tertiärstruktur und damit eventuell auch die Quartärstruktur ändern, ohne dass sich jedoch die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Ablauf heißt Denaturierung und ist meistens irreversibel, das heißt der ursprüngliche räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß in dem Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat, und bei dem der ursprüngliche, flüssige Zustand nicht mehr hergestellt werden kann.

Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Merkmalen der Proteine. Das ist auch der Grund, warum extrem hohes Fieber lebensgefährlich ist: Durch die hohe Temperatur werden Proteine denaturiert, die in dem denaturierten Zustand nicht mehr in der Lage sind, ihre Aufgaben in dem Organismus zu erfüllen.

Beim Abbau der Proteine entstehen Peptone.

Siehe auch: Aminosäure; Glykoproteine; Eiweißsynthese; Enzym; Gluten; Metalloenzym; Metalloprotein; Peptid; Peptidbindung; Polypeptid; Phenylketonurie; Xantoproteinreaktion, Yeast-2-Hybrid-Systeme

• Aminosäuren und Proteine (http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html)
• Bau von Proteinen (http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm)
• Peptide, Polypeptide (Proteine) (http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm)
• Protein Database (Aminosärensequenzen, 3D-Strukturen,...) (http://www.pdb.org)